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An archaeal orthologue of the universal protein Kae1 is an iron metalloprotein which exhibits atypical DNA-binding properties and apurinic-endonuclease activity in vitro

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An archaeal orthologue of the universal protein Kae1 is an iron metalloprotein which exhibits atypical DNA-binding properties and apurinic-endonuclease activity in vitro

Auteurs : Arnaud Hecker [France] ; Nicolas Leulliot [France] ; Danièle Gadelle [France] ; Marc Graille [France] ; Anthony Justome [France] ; Pierre Dorlet [France] ; Céline Brochier [France] ; Sophie Quevillon-Cheruel [France] ; Eric Le Cam [France] ; Herman Van Tilbeurgh [France] ; Patrick Forterre [France]

Source :

RBID : ISTEX:D92C758A1B2EED8DDA157C63C321097587610B4E

Abstract

The Kae1 (Kinase-associated endopeptidase 1) protein is a member of the recently identified transcription complex EKC and telomeres maintenance complex KEOPS in yeast. Kae1 homologues are encoded by all sequenced genomes in the three domains of life. Although annotated as putative endopeptidases, the actual functions of these universal proteins are unknown. Here we show that the purified Kae1 protein (Pa-Kae1) from Pyrococcus abyssi is an iron-protein with a novel type of ATP-binding site. Surprisingly, this protein did not exhibit endopeptidase activity in vitro but binds cooperatively to single and double-stranded DNA and induces unusual DNA conformational change. Furthermore, Pa-Kae1 exhibits a class I apurinic (AP)-endonuclease activity (AP-lyase). Both DNA binding and AP-endonuclease activity are inhibited by ATP. Kae1 is thus a novel and atypical universal DNA interacting protein whose importance could rival those of RecA (RadA/Rad51) in the maintenance of genome integrity in all living cells.

Url:
DOI: 10.1093/nar/gkm554


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Data generation: Mon Apr 20 23:26:43 2020. Site generation: Sat Mar 27 09:06:09 2021